Göttinger Forscher stoppen Alzheimer bei Mäusen

In der Online-Ausgabe des „Handelsblatts“ vom 6.12.2010 wurde berichtet, dass es jetzt eine „Impfung“ gegen die Alzheimer-Krankheit gäbe.

… allerdings nur für Mäuse.

Und es ist auch keine richtige Impfung im Sinne einer Immunisierung.

Vielmehr wird ein neuer Antikörper appliziert, der in der Lage ist, die Krankheit bei Mäusen zu stoppen. Die Forscher selber meinen, dass die Befunde auch für den Menschen von Bedeutung sind, was sich aber noch im klinischen Alltag und den damit verbundenen klinischen Studien bewahrheiten muss.

Was in diesem Zusammenhang besonders neu ist, ist der theoretisch-physiologische Ansatz, auf dem diese Befunde beruhen. Wird doch bis heute in der Fachwelt angenommen, dass Plaques im Gehirn die „Übeltäter“ für die Entstehung von Alzheimer darstellen, haben die Göttinger Forscher ein oligomeres Protein (Peptid) im Visier, das Pyroglutamat-Amyloid-beta.

Oligomere sind Moleküle, die nur aus wenigen Einheiten zusammengebaut und daher sehr klein sind. Das Gegenteil wären die Polymere, die sehr viele Einheiten beinhalten und deren Molekularstruktur groß und oft kompliziert ist. Die postulierten „Alzheimer-Plaques“ bestehen aus polymeren Amyloidformationen, die fibrösen Charakter haben und relativ groß sind in ihrer Molekularstruktur. Und obwohl es keine schlüssigen in vivo oder in vitro Beweise gibt, stellt die „Plaque Hypothese“ als pathophysiologischer Mechanismus für die Entstehung von Alzheimer für die Mehrheit der Mediziner ein „Naturgesetz“ dar.

Obwohl es seit geraumer Zeit die Beobachtung gibt, das Ablagerungen von Tau-Proteinen in den Gehirnzellen bei Alzheimer Patienten auftreten, wird dem seltsamerweise wenig Bedeutung beigemessen. Schon Kayed et al. mutmaßten 2003, dass nicht die polymeren reifen Amyloid-Plaques die Übeltäter sind, sondern die oligomeren Proteine, die durch Akkumulation die eigentlichen Plaques erst aufbauen. Sie vermuten ein hohes zytotoxisches Potential der Oligomere.

Gandy et al. konnten ebenfalls zeigen, dass bei Mäusen die Oligomere die Erkrankung vorantrieben, nicht die Plaques. Die Mäuse, die die Oligomere in Plaques umwandeln konnten, waren von der Krankheit nicht schwerer betroffen als die Mäuse, die nur die Oligomere und keine Plaques aufwiesen. Was die Göttinger Forscher vor etwas mehr als einem Jahr herausfanden, entspricht den Beobachtungen von Kayed et al. und Gandy et al. in vielen Belangen. Auch die Einschätzung, dass eine Zerstörung der Plaques viele dieser toxischen Oligomere freisetzen wird, entspricht diesen Beobachtungen. Das würde aber letztlich bedeuten, dass die Plaques, die eine Art Entsorgungsdeponie für toxische Oligomere darstellen, keine pathogene Funktion mehr haben, denn mit ihrem Auftreten ist das „Kind schon in den Brunnen gefallen“.

Das heißt dann weiterhin, dass eine Medikation, die sich gegen die Plaques richtet, nicht nur (wieder einmal) viel zu spät einsetzt, sondern eine mögliche Schutzfunktion des Organismus zerstört, indem die Gifte wieder freigesetzt werden. So folgern die Göttinger Forscher, dass es sinnvoller sei, die Neuentstehung der toxischen Proteine zu vermeiden. Und dies wäre dann die Aufgabe und Funktion der von ihnen geschaffenen Antikörper.

Neueste wissenschaftliche Ergebnisse kommen aus Israel

Dr. Slutsky und Dr. Abramov konnten beobachten, dass das als giftig eingestufte Amyloid-beta eine zentrale Funktion bei der Informationsverarbeitung im Gehirn hat. Sie glauben, dass ohne dieses Protein in einer bestimmten Konzentration keine oder kaum Informationsübertragung stattfinden kann. Damit wäre ein Eingriff in den Syntheseweg von Amyloid-beta von schwerwiegenden Beeinträchtigungen der neuronalen Funktionen begleitet.

Da das Amyloid-beta aus zwei Peptiden besteht, Amyloid-beta 40 (Aß40) und Amyloid-beta 42 (Aß42), wäre es denkbar, dass ein Missverhältnis zwischen Aß40 und Aß42 pathogenen Charakter haben könnte. Veränderungen durch Mutationen des Gens für das Amyloid-Precursor-Proteins könnten hier eine Rolle spielen oder genetische Veränderungen der Enzyme (Secretasen), die das Precursor-Protein wohl möglich an den falschen Bereichen auftrennen.

Auch wenn zur Frage der Bedeutung von Amyloid-beta und seiner Notwendigkeit oder Toxizität wieder kontroverse Befunde veröffentlicht worden sind, scheint die Schulmedizin mit ihrer Plaque-Theorie nun endgültig auf dem Abstellgleis gelandet zu sein. Denn es geht bei dieser Diskussion nicht mehr um Plaques, sondern um möglicherweise giftige aber wichtige Oligomere. Ob Amyloid-beta giftig ist oder nicht könnte eine Frage der Konzentration oder der Balance zwischen den beiden Amyloid-Peptiden sein. Denn alles ist giftig, es kommt nur auf die Konzentration an, laut Paracelsus. Und im Gehirn sind geringste Schwankungen der Konzentration schon ausschlaggebend, da das Gehirn eine andere Stoffwechsellage hat als die normalen Körperzellen.

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Datum: Mittwoch, 2. Februar 2011
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4 Kommentare

  1. 1

    Ein sehr interessantes Artikel. Schade nur, dass die Quellenangaben fehlen 🙁

  2. 2

    Wird Alzheimer durch Endotoxine verursacht? Haben diese Endotoxine ihren Ursprung in deren Haupteinfallstor, dem Magen-Darm-Trakt? Liegt bei (sogenannten) Autoimmunerkrankungen in Wirklichkeit eine Störung des Darmepithels vor? EHEC spricht für diese These.

  3. 3

    Wirklich interessant, danke. Doch wie vermeidet man „toxischen Proteine“? Ist das in Nahrungsmitteln enthalten?

  4. OpenSource is a lifestyle ...
    Mittwoch, 5. Juni 2013 14:25
    4

    […] Göttinger Forscher stoppen Alzheimer bei MäusenWird doch bis heute in der Fachwelt angenommen, dass Plaques im Gehirn die „Übeltäter“ für die Entstehung von Alzheimer darstellen, haben die Göttinger Forscher ein oligomeres Protein (Peptid) im Visier, das Pyroglutamat-Amyloid-beta.   […]

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